كشف فريق بحثي دولي عن تقدم علمي كبير في فهم الأمراض العصبية التنكسية مثل الزهايمر وباركنسون، من خلال تطوير أداة ذكاء اصطناعي متخصصة تسمى RibbonFold قادرة على تحليل التشوهات البروتينية المسببة لهذه الأمراض.
نشرت الدراسة في مجلة Proceedings of the National Academy of Science وأظهرت قدرة الأداة الجديدة على التنبؤ بدقة ببنية ألياف الأميلويد الضارة التي تتراكم في أدمغة المرضى، متفوقة بذلك على أدوات مشهورة مثل AlphaFold التي صممت لتحليل البروتينات السليمة فقط.
يعتمد النموذج الجديد على خوارزميات متطورة تم تدريبها باستخدام بيانات هيكلية معروفة لألياف الأميلويد، ثم اختبرت بنجاح على هياكل أخرى لم تكن ضمن بيانات التدريب، مما يؤكد دقتها وقدرتها على التعميم.
أظهرت النتائج أن RibbonFold تمكنت من كشف تفاصيل دقيقة حول آلية تشكل الأميلويد وتطوره داخل الجسم، حيث لاحظ الباحثون أن الألياف البروتينية تبدأ ببنية معينة ثم تتحول تدريجياً إلى تكوينات أكثر صلابة مع تقدم المرض.
يشرح بيتر وولينز من جامعة رايس أن البروتينات المشوهة يمكن أن تتخذ أشكالاً متعددة، لكن الأشكال الأكثر استقراراً هي التي تبقى في النهاية وتسبب الأعراض المرضية، وهو ما يفسر ظهور الأعراض المتأخر في هذه الأمراض.
تمثل هذه الأداة نقلة نوعية في البحث العلمي حول الأمراض العصبية، حيث تفتح آفاقاً جديدة لتطوير أدوية أكثر دقة تستهدف البنى البروتينية الضارة بشكل خاص، كما توفر رؤى قيمة في مجال تطوير المواد الحيوية الصناعية.
تكمن أهمية الاكتشاف في كونه يجيب عن سؤال محير في علم الأحياء البنيوي: كيف يمكن لبروتينات متطابقة أن تتحول إلى أشكال مختلفة مسببة للأمراض؟ مما يضع أساساً علمياً متيناً لاستراتيجيات الوقاية والعلاج المستقبلية.
يؤكد الباحثون أن القدرة على التنبؤ بتعدد أشكال الأميلويد تمثل خطوة حاسمة نحو تطوير علاجات فعالة للأمراض العصبية التي تشكل تحدياً صحياً عالمياً متزايداً مع تقدم أعمار السكان.
إرسال تعليق